-on viimase aja uus suund vananemisvastases kosmeetikas. Avastati peptiidid küll märgatavalt varem, juba 80 a.-t tagasi. Tänapäeval tuntakse üle 1500 liigi peptiide, kindlaks on tehtud nende omadused ja sünteesimeetodid. Suutlikkus peptiide kreemipurki panna, säilitades peptiidide stabiilsuse ja sobivuse teiste ainetega, sai alguse alles ca. 15 aastat tagasi. Parimad brändid kasutavad kõrgtehnoloogiat, mis määrab ka toodete hinna.
Peptiidid on molekulid, mis koosnevad ridamisi peptiidsidemetega üksteise külge aheldatud aminohapetest. Mõistet “peptiid” kasutatakse enamasti lühikeste, 2–10 aminohappest koosnevate lineaarsete ahelate kohta. Pikemaid peptiide nimetatakse polüpeptiidideks. Tähtsamad polüpeptiidid on valgud, mis on kõikide elusorganismide ja viiruste asendamatud koostisosad.
Peptiid on aminohapete lühike ahel. Need aminohapped on üksteisega seotud peptiidsidemete kaudu. Aminohappeid nimetatakse seega monomeerideks. Lisaks sarnanevad peptiidsidemed amiidsidemetega. See side moodustub siis, kui aminohappe karboksüülrühm reageerib teise aminohappe aminorühmaga. See on kondensatsioonireaktsiooni vorm, milles selle sideme moodustumisel vabaneb veemolekul. Pealegi on see kovalentne keemiline side. Peptiidide kõrval kasutame mitmeid nimesid: dipeptiidid (sisaldavad kahte aminohapet, mis on üksteisega seotud ühe peptiidsideme kaudu), tripeptiidid (sisaldab kolme aminohapet) jne. Ehk siis kaks amiidsidemega seotud jääki moodustavad dipeptiidi, kolm – tripeptiidi jne. Jääkide hulk molekulis võib oluliselt varieeruda. Seoses sellega liigitatakse peptiide järgmiselt:
oligopeptiidid – tavaliselt kuni 10 aminohapete jääki sisaldavad molekulid; vahel on nimetuses ära toodud ka jääkide hulk: tripeptiid, dipeptiid, heksapeptiid jne.
polüpeptiidid – molekulid, mis koosnevad enam kui 10–20 happe jäägist.
valgud – ühendid, mis sisaldavad üle saja aminohappe jäägi.
Lisaks on polüpeptiidid pikad, pidevad peptiidahelad; need ei ole hargnenud ahelad, selle asemel on need polümeerid.
Oligopeptiidide ja polüpeptiidide vaheline piir on üsna suhteline. Alla 10–20 happe jäägi sisaldavad peptiidid liigitatakse enamasti oligopeptiidide, suuremad molekulid aga polüpeptiidide hulka. Vahel pole see piir kirjanduses üldse üheselt ja selgelt määratletud. Peptiidi molekul kujutab endast aminohappe jääkide ahelat.
Peptiide leidub looduslikult kõigis elusolendites. Nad avaldavad väga spetsiifilist bioloogilist aktiivsust, mis baseerub ja on sõltuv aminohapete täpsest järjekorrast ja asetusest ahelas.
Organismis sünteesitakse peptiide, mis reguleerivad füsioloogilisi protsesse. Peptiidide omadused sõltuvad peamiselt esmasest struktuurist, mis kujutab endast aminohappe jääkide järjestust. Lisaks mõjutavad omadusi ka molekuli struktuur ja selle paigutus ruumis ehk teisene struktuur.
Madala molekulmassiga peptiidid sarnanevad omaduste poolest aminohapetega. Tavaliselt on nad kristalsed, hästi vees ja lahjades hapetes ning leelistes lahustuvad ained, peaaegu ei lahustu orgaanilistes solventides, lagunevad kuumutamisel kuni 200…300 °C. Molekulmassi suurenemine põhjustab teisese struktuuri teket. Peptiidi omadused hakkavad meenutama valkude omadusi.
Peptiidi saab valgust eristada selle suuruse järgi. Ligikaudu siis, kui aminohapete arv peptiidis on 50 või enam, nimetame seda valguks. Nende eristamine pole aga absoluutne parameeter. Näiteks peame väikeseid valke, näiteks insuliini, peptiidideks rohkem kui valku.
Peptiidid suudavad nahas tekitada kehale loomuomasel viisil soovitud reaktsiooni- suudavad aktiveerida teatud geene, stimuleerida makromolekulaarset sünteesi, aeglustada või tõkestada metaboolseid protsesse ja käivitada kaitsvat rakuaktiivsust. Peptiidid annavad rakule käsklusi st. toimivad infoallikana. On eluks vajalikud.
Peptiidide süntees toimub organismis mõne minuti jooksul, kuid keemiline süntees laboris võib võtta paar päeva ja vahel isegi rohkem, sünteesi tehnoloogia arendamine aga mitu aastat pidevat tööd. Sellele vaatamata on mitu tähtsat põhjust, miks on vaja looduslike peptiidide analooge sünteesida.
Peptiidide keemiline moondamine on esmase struktuuri hüpoteesi tõestamise võimalus. Paljude hormoonide aminohappelised järjestused leidsid tõestust ainult tänu nende laboris sünteesitud analoogidele.
Sünteetilised peptiidid võimaldavad uurida aktiivsuse ja aminohapete järjestuse vahelist seost. Selle seose kindlaks tegemiseks sünteesiti tuhandeid analooge. Tulemusena selgus, et ühe aminohappe asendamine teisega võib peptiidi bioloogilist aktiivsust mitmekordselt muuta või muuta aktiivsuse suunalisust. Peptiidahela pikkuse muutmine aitab leida aktiivsete tsentrite paiknemist ja retseptoorse vastastikmõju alasid.
Tänu lähteahela modifitseerimisele tekib võimalus uusi ravimeid luua. Looduslike molekulide analoogide loomine võimaldab leida “efektiivsema” molekuli struktuuri, mis suurendab bioloogilist efekti.
Lisaks nimetatud põhjustele on peptiidide süntees majanduslikult kasulik. Enamik ravimeid oleks mitukümmend korda kallimad, kui neid looduslikest ainetest valmistada.
Bioloogiliselt aktiivsed peptiidid- see peptiidide rühm reguleerib organismis paljusid protsesse. Mõju järgi kuuluvad nad järgmistesse rühmadesse:
kõrgema närvitegevuse eest vastutavad peptiidid, mis reguleerivad emotsioonide tekkega seotud biokeemilisi protsesse jne;
vererõhku ja veresoonte toonust reguleerivad ained.
Selline jaotus on samuti natuke tinglik, sest sageli omab üks ja sama ühend mitut omadust ja võib seega avaldada mõju mitmele protsessile.
Peptiidsed hormoonid- kõige suurem ja laiem hormonaalsete ühendite klass. Hormonaalne mõju põhineb informatsiooni ülekandmisel, kuid erinevalt närvisüsteemist ei toimu nende puhul informatsiooni salvestamist. Organismis sünteesitud, satuvad hormoonid vereringesse ja vajaliku rakuni jõudes seonduvad nad spetsiifiliselt retseptoriga. Hormooni retseptorid asuvad rakumembraanil või selle tsütoplasmas. Kui hormoon interakteerub retseptoriga, siis adenülaattsüklaasi aktivatsiooni tulemusena tekkiv tsükliline ATP (adenosiinmonofosfaat, mis on nukleotiit, mis koosneb adeniinist, riboosist ja fosfaadirühmast.) astub rakus toimuvate reaktsioonide eri staadiumide “vahendajana”. Sellisel viisil initsieeritud hormonaalne efekt on määratud raku omadustega.
